биомолекула.ру. Взгляд изнутри.
 

Логин:
Пароль:


Тайная жизнь белков

[4 декабря, 2009 г.]

Впервые комплексное исследование биологически активных молекул методами рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса позволило непосредственно определить и визуализировать структуры белков, находящихся в ключевых для процесса ферментативного катализа состояниях, соответствующих метастабильным равновесиям на координате реакции. Исследование позволяет определить, как молекулярное движение белков в этих редких (их еще называют скрытыми) состояниях влияет на процесс ферментативного катализа.
Для точного определения структуры исследователи с помощью высокоразрешающего рентгеноструктурного анализа еще раз проанализировали ту информацию об электронной плотности белков, которая ранее расценивалась как фоновые шумы. Аналитический эксперимент был проделан при комнатной температуре. В качестве модели исследования был выбран циклофилин А (cyclophilin A) человека, фермент, который вирус иммунодефицита «одалживает» у человека для собственной репликации.
>Результаты рентгеноструктурного анализа в комбинации с методами ЯМР позволили получить прямое экспериментальное свидетельство в пользу того, что скрытые третичные структуры белков важны для катализа. Исследователи изучили процесс интерконверсии — явления, которые происходят при переходе от метастабильной третичной структуры белка к структуре стабильной. При быстрой интерконверсии фермент способствует быстрому протеканию каталитической реакции, медленная интерконверсия замедляет фермент-ассистируемые превращения. — ChemPort, Nature.

Автор: Чугунов Антон.

Число просмотров: 6.

Вернуться в раздел «Телетайп»

 

Комментарии

(Оставить комментарий) (показывать сначала старые комментарии)

Яндекс.Метрика

© 2007–2015 «биомолекула.ру»
Электропочта: info@biomolecula.ru
О проекте · RSS · Сослаться на нас

Дизайн и программирование —
Batch2k15.

Сопровождение сайта — НТК «Биотекст».

Условия использования сайта
Об ошибках сообщайте вебмастеру.