До 2017 года прионы находили только у эукариот и считали, что они появились уже после того, как бактерии и эукариоты разошлись по разным ветвям эволюционного древа. Но, как выяснилось, бактериальные прионы тоже существуют и могут регулировать экспрессию генов своих микрохозяев. Однако нельзя исключить, что их влияние распространяется и на макроорганизмы.

Генетический вариант, найденный у аборигенов Новой Гвинеи, в эксперименте помог защитить мышей от всех известных прионных заболеваний, в том числе от недавно обнаруженных особо опасных штаммов прионов, вызывающих неклассическую болезнь Крейтцфельдта-Якоба. Чем выше была доля мутантного белка, нарабатываемого у подопытных мышей, тем лучше была их защита. У мышей с двумя мутантными аллелями, то есть производящих только мутантный белок, вырабатывался полный иммунитет ко всем исследованным прионным болезням.

Это очень личная история. Я расскажу о том, как пятнадцать лет назад мы с коллегами обнаружили подозреваемого (белок альфа-амилоид) в преступлении (соучастии в патогенезе рака). После нескольких лет работы с ним мы решили, что это просто свидетель (участник воспалительного каскада, не связанного с развитием рака) и отпустили его (прекратили проект). Я же никогда не верил в его невиновность. Маленькие зацепки у меня были, но... Только недавно с помощью отрядов спецназа, вездеходов, вертолетов и приборов ночного видения (статья в Nature, больше десятка линий трансгенных мышей, опухолевые трансплантаты и клинические образцы) другие следователи доказали вину подозреваемого в одном эпизоде преступления (метастазировании рака поджелудочной железы в печень).

Многие издания подводят в конце декабря итоги печатного года — и «Биомолекула» не исключение. Знакомьтесь с нашим хит-парадом статей, которые в 2018 году читали чаще всего! Если вы видели прошлогодний «парад открыток», то что-то может вам показаться знакомым — некоторые обзорные статьи не теряют актуальности и продолжают регулярно просматриваться. Но появились и новички, которые привлекли к себе много читателей.

Механизм фолдинга белкá — процесса сворачивания цепочки аминокислот в уникальную пространственную структуру — занимает умы множества биофизиков во всем мире, но до окончательного понимания этого вопроса ещё очень далеко. Известно, что равновесие между свёрнутой и денатурированной формами белкá можно сдвинуть, введя в молекулу точечные мутации, а строго определённый их набор может даже привести к появлению новой функции и изменить мотив упаковки полипептидной цепи в пространстве. Мы уже писали об эксперименте, в котором посредством многочисленных мутаций удалось последовательности двух изначально негомологичных белков сделать практически идентичными (88% остатков совпадали), сохранив при этом первоначальную структуру и функции. Теперь те же учёные довели эту пару до «совершенства»: различие в последовательности между двумя разными по строению и функциям белками составило всего один аминокислотный остаток.