alekseev@physics.msu.ru 0,0

Убиквитин — один из самых распространённых белков в природе. Он синтезируется во всех эукариотических клетках — от дрожжей до человека, а у человека — от клеток кожи до нейронов. Пика известности этот белок достиг в 1980-х, когда обнаружилось, что убиквитинилирование является «поцелуем смерти» для белков. Действительно, одна из форм убиквитина является маркером деградации выполнивших свою функцию или «поломанных» белков. Потом было обнаружено и второе, противоположное (!), его свойство — убиквитинилирование белков ряда сигнальных путей регулирует их активность и, в результате, опосредует передачу сигнала в ядро. Наконец, недавно было открыто, что функции убиквитина распространяются и на регулирование аппарата ядра: показана его роль в регулировании транскрипции генов путём модификации РНК-полимеразного комплекса.

Одна из основных догм структурной биофизики гласит, что строение молекулы определяет её функцию, подразумевая тем самым наличие чётко заданной пространственной структуры. Для большинства белков, организация и функции которых хорошо изучены, — таких, как «классические» ферменты, — хорошо известно, как именно должны быть расположены те или иные фрагменты белковой молекулы, чтобы она выполняла свою функцию. Однако в последнее время было открыто довольно много белков, структура которых не столь чётко задана, — которые, выражаясь в терминах физики белка, пребывают в состоянии расплавленной глобулы, вообще не имея «плотно упакованного» состояния и обладая аномально высокой подвижностью. И, что самое интересное, такие белки, тем не менее, выполняют важные функции, и некоторые особенности такой их «несовершенной» организации, возможно, играют особенную роль в таких биологических процессах как регуляция транскрипции и передача сигналов.