https://konkurs-diam.ru/?utm_source=biomolecula&utm_medium=banner&utm_campaign=konkurs
Меню Биомолекула Биомолекула
Публикации

—

Темы

—

Авторы

—

Комментарии

—

Поиск не дал результатов

По вашему запросу ничего не найдено

Подписаться
Подписаться
Ярослав Кутьков

Ярослав Кутьков 0,0

VK

  • Польза или вред? Как холестерол влияет на структуру рецепторов в нервных клетках Новость
    Атеросклероз Нейробиология Рецепторы Цитология
    Польза или вред? Как холестерол влияет на структуру рецепторов в нервных клетках
    611 -0,2
    Многие наслышаны о вреде холестерина, содержащегося в продуктах, которые мы потребляем. Так ли уж вредна эта молекула для нашего организма? Холестерол (он же холестерин) и его производные являются важными компонентами клеточных мембран, особенно если речь заходит о нервной ткани. Недавно было опубликовано исследование, в котором обнаружена необычная функция холестерола. Оказывается, он способен связываться с холинергическими рецепторами, влияя при этом на их пространственную структуру. Кроме того, были обнаружены специфические сайты связывания холестерола. Это позволяет по-новому взглянуть на его роль в функционировании нервной ткани.
    4 Антон Полянский 02 октября 2008
  • Рецепторы в активной форме Обзор
    GPCR Биотехнологии Рецепторы Структурная биология Цитология
    Рецепторы в активной форме
    2431 1,2
    Животные воспринимают свет и реагируют на различные физические и химические сигналы с помощью интегральных белков клеточной мембраны, принадлежащих к семейству G-белоксопряжённыхрецепторов. Под действием этих сигналов рецептор «переключается» из неактивной формы в активированную, способную связывать G-белок и инициализировать внутриклеточные биохимические каскады. Менее десяти лет назад учёным удалось расшифровать пространственное строение одного из таких рецепторов — родопсина, — однако эта структура соответствовала неактивной форме белкá и не могла дать информации об активации рецептора. Недавно, после массы затраченных усилий, учёным удалось получить структуру активной формы родопсина и приблизиться, наконец, к пониманию молекулярных основ перехода рецепторов в активную форму.
    3 Антон Чугунов 02 октября 2008
  • …А на блохе — блошиночка поменьше Новость
    Вирусология
    …А на блохе — блошиночка поменьше
    2471 -0,1
    Бóльшая часть организмов на Земле — паразиты. Есть паразиты и у паразитов. Однако до недавнего времени учёные и предположить не могли, что у вирусов — паразитов бактерий, одноклеточных и многоклеточных животных и растений — тоже могут быть паразиты! Теперь же у гигантского мимивируса амёбы Acanthamoeba polyphaga обнаружился вирус-паразит, названный Спутником. Открытие этого вируса-«блошиночки» подливает масла в огонь старого спора — являются ли вирусы живыми организмами, — являя тот аргумент, что организм, который можно чём-то заразить, определённо является живым.
    4 Антон Чугунов 06 сентября 2008
  • Победить «дракона» Новость
    Биомолекулы Биотехнологии Вирусология Грипп Структурная биология Фармакология
    Победить «дракона»
    521 0,3
    Вирус птичьего гриппа — штамм H5N1 и родственные ему — в последние годы угрожает человечеству пандемией. Американские учёные определили строение РНК-полимеразы этого вируса — белка, ответственного за его самокопирование, — и организация PA-субъединицы этого белка напомнила исследователям голову дракона с раскрытой пастью. Не исключено, что новое поколение противовирусных препаратов будет направлено на «затыкание» этой пасти, что позволит существенно замедлить или даже предотвратить распространение вируса.
    2 Антон Чугунов 21 июля 2008
  • Как кальмары реагируют на поляризованный свет? Новость
    GPCR Биотехнологии Рецепторы Структурная биология
    Как кальмары реагируют на поляризованный свет?
    830 0,4
    В основе зрения лежат светочувствительные белки-пигменты, содержащие изомеризующийся под действием света кофактор. У животных реакция на свет (включая зрение) обусловлена трансмембранными фоторецепторами опсинами, принадлежащими к классу G-белок сопряжённых рецепторов, активация которых запускает внутриклеточный биохимический каскад. До сих пор единственным опсином с известной структурой был родопсин, содержащийся в сетчатке быка. Теперь же японские учёные получили структуру родопсина кальмара, раскрыв детали его строения и взаимодействия со своим G-белком (Gq), а также возможный механизм восприятия поляризованного света этими животными.
    0 Антон Чугунов 02 июля 2008
  • Новый вид ингибирования ферментативной активности Новость
    Амилоиды Фармакология
    Новый вид ингибирования ферментативной активности
    1091 0,5
    Издавна биохимикам известно два типа ингибирования ферментов — конкурентное (прямое) и аллостерическое. В новом исследовании на примере селективного ингибирования образования β-амилоидного белка открыт новый, доселе не встречавшийся тип ингибирования. Ингибитор, относящийся к семейству модуляторов активности γ-секретазы (белка, «конвертирующего» предшественников β-амилоида в активную форму), связывается не с ферментом, как обычные ингибиторы, а с субстратом реакции — пептидом Aβ42, «спасая» его от расщепления. Это открытие ещё больше расширяет спектр возможных точек приложения фармацевтического воздействия, и вселяет надежду на то, что болезнь Альцгеймера, связанная с β-амилоидным белком, когда-нибудь всё же будет побеждена.
    2 Петр Старокадомский 21 июня 2008
  • Канал эукариотического шаперонина открывается подобно диафрагме фотоаппарата Новость
    Биомолекулы Процессы Структурная биология Цитология
    Канал эукариотического шаперонина открывается подобно диафрагме фотоаппарата
    4801 2,3
    Шаперонины — белки, работающие «в паре» с шаперонами, — обеспечивают правильное сворачивание полипептидной цепи, временно «изолируя» только что сошедший с рибосомы белок в своей внутренней полости. При этом бактериальные шаперонины «закрываются» с помощью отдельной «крышки», а шаперонины эукариот имеют «встроенную» «задвижку». Учёным из Стэнфорда удалось выяснить, что механизм открывания/закрывания эукариотического шаперонина радикальным образом отличается от механизма его бактериального аналога, — несмотря на очень высокое структурное сходство.
    4 Антон Чугунов 16 июня 2008
  • Тетрис XXI века Новость
    «Сухая» биология Биомолекулы Структурная биология
    Тетрис XXI века
    1513 0,7
    Учёным, занимающимся предсказанием пространственного строения белков — также как и заядлым геймерам — всё время не хватает вычислительной мощности компьютеров. Их усилиями уже не первый год функционируют распределённые сети, компьютеры в составе которых обсчитывают свойства молекул в свободное от основной работы время. Но мысль исследователей не стоит на месте: теперь они претендуют уже не на компьютеры простых пользователей, а на их... головы!
    6 Антон Чугунов 15 мая 2008
  • Одна последовательность — одна структура: был ли Анфинсен неправ? Новость
    Биомолекулы Структурная биология
    Одна последовательность — одна структура: был ли Анфинсен неправ?
    1935 0,9
    С 1970-х годов в биохимии господствует представление, что аминокислотная последовательность белка уникальным образом определяет его трёхмерную структуру. Но вот теперь в новом исследовании обнаружено, что лимфотактин — небольшой белок семейства хемокинов — не только «балансирует» в физиологических условиях между двумя различными конформационными состояниями, но и выполняет две разные биохимические функции! Так был ли Анфинсен — один из основоположников теории фолдинга белка — неправ?
    6 Антон Чугунов 31 марта 2008
  • Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков Обзор
    «Сухая» биология Биомолекулы Биотехнологии Структурная биология
    Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
    14625 6,0
    Знание пространственной организации белковых молекул является ключом не только к пониманию их функций и механизма работы, но и основой для разработки эффективных и безопасных лекарственных средств. В то же время, определять структуру белков в прямом эксперименте не всегда возможно или целесообразно — из-за сложности, дороговизны и ограниченности возможностей экспериментальных методик. Однако иногда удаётся преодолеть эти сложности, подойдя к проблеме «с другого конца»: структуру биомакромолекул можно «предсказать», используя теоретические подходы — основанные на физических или эмпирических приближениях. В этой статье даётся теоретическое обоснование возможности «предсказывать» структуру белков и коротко рассматриваются основные подходы к этой задаче.
    13 Антон Чугунов 26 марта 2008
Загрузить еще

Вход

Войти через соцсети

Войти через соцсети

Зарегистрируйтесь через один клик

Что-то пошло не так. Проверьте ваше интернет-соединение

Закрыть