Fallen Angel99 0,0

Одной из новейших реинкарнаций креационизма является псевдонаучная концепция «разумного замысла», приверженцы которой признают существование эволюции как таковой, но считают её кормчим всё того же всемогущего Бога. Джон Эвайс (John Avise), эволюционный генетик из Университета Калифорнии в Ирвине, публикует статью в Докладах АН США, в которой аргументированно выбивает почву из-под ног у сторонников этого воззрения. Основным его аргументом является то, что живые организмы слишком уж несовершенно устроены (в первую очередь на молекулярно-генетическом уровне), чтобы можно было представить себе творца, в голову которому пришёл столь «неразумный замысел».

Примерно год назад весь мир с замиранием сердца следил за появлением на мексиканских равнинах и в южных США нового штамма вируса гриппа А, к которому у людей не существовало устойчивости. В течение каких-нибудь недель вирус свиней разновидности H1N1 распространился по всему миру, и 11 июня 2009 г. ВОЗ — впервые за сорок лет! — объявила пандемию гриппа. Научились ли за это время чему-нибудь учёные и органы здравоохранения?

Геном вируса гриппа A (в том числе, свиного происхождения) кодирует не более 11 белков, вследствие чего вирус активно использует клеточные механизмы заражённого организма в своих целях. В результате полногеномного сканирования с помощью РНК-интерференции установлен список из почти 300 человеческих генов, которые нужны вирусу для ранних стадий жизненного цикла. Среди белков-«предателей» — вакуолярная АТФаза, коатомеры комплекса Гольджи, рецептор фактора роста фибробластов, кальмодулин-зависимая протеинкиназа и многие другие. Эта информация будет использована для создания новых поколений антивирусных препаратов — ингибиторов определённых человеческих белков.

Заявить в ХХI веке, что молекулярная биология зашла в тупик, — для этого надо иметь не только смелость, но и недюжинный ум. Чтобы опубликовать статью на эту тему в одном из ведущих молекулярных журналов, требуется быть исключительно эрудированным и авторитетным учёным. Мы представляем адаптированный перевод одной из наиболее ярких научных статей прошлого года, написанной двумя выдающимися учёными — Карлом Вёзе и Нигелем Голденфельдом. В работе говорится об опасностях и неудачах современной молекулярной биологии.

Механизм фолдинга белкá — процесса сворачивания цепочки аминокислот в уникальную пространственную структуру — занимает умы множества биофизиков во всем мире, но до окончательного понимания этого вопроса ещё очень далеко. Известно, что равновесие между свёрнутой и денатурированной формами белкá можно сдвинуть, введя в молекулу точечные мутации, а строго определённый их набор может даже привести к появлению новой функции и изменить мотив упаковки полипептидной цепи в пространстве. Мы уже писали об эксперименте, в котором посредством многочисленных мутаций удалось последовательности двух изначально негомологичных белков сделать практически идентичными (88% остатков совпадали), сохранив при этом первоначальную структуру и функции. Теперь те же учёные довели эту пару до «совершенства»: различие в последовательности между двумя разными по строению и функциям белками составило всего один аминокислотный остаток.

На сегодняшний день общепринято, что человек различает пять базовых вкусов — горький, сладкий, солёный, кислый и умами (вкус глутамата натрия), — а гастрономические нюансы являются их органолептической комбинаций с «примесью» запахов и механической чувствительности языка и верхнего отдела глотки. Новое исследование расширяет «горизонты вкуса», добавляя к этому списку рецептор вкуса углекислого газа (CO2), используемого для получения газированной воды и содержащегося в пиве и игристых винах. Американские учёные открыли, что этот рецептор — карбоангидраза 4, которая находится в мембранах рецепторных клеток кислого вкуса, расположенных во вкусовых сосочках языка.

Еще в начале XX века молекулярные основы жизни были совершенно неведомы, — и тем более впечатляет скорость, с которой человечеству удаётся постигать эти тончайшие явления в наши дни. В 2009 году Нобелевская премия по химии вручена за исследования, возможно, самой сложной молекулярной машины — рибосомы, являющейся клеточной «фабрикой» белка. Лауреатами премии стали Ада Йонат, Томас Стейц и Венкатраман Рамакришнан.

В 2009 году Нобелевская премия по физиологии и медицине вручена трём американским учёным, разрешившим важную биологическую проблему: как хромосомы при делении клетки копируются полностью, без того, чтобы ДНК на их кончиках укорачивалась? В результате их исследований стало известно, что «защитным колпачком» для хромосом служат особым образом устроенные окончания ДНК — теломеры, достройкой которых занимается специальный фермент — теломераза.