Виктор Никитин 0,0

Одна из основных догм структурной биофизики гласит, что строение молекулы определяет её функцию, подразумевая тем самым наличие чётко заданной пространственной структуры. Для большинства белков, организация и функции которых хорошо изучены, — таких, как «классические» ферменты, — хорошо известно, как именно должны быть расположены те или иные фрагменты белковой молекулы, чтобы она выполняла свою функцию. Однако в последнее время было открыто довольно много белков, структура которых не столь чётко задана, — которые, выражаясь в терминах физики белка, пребывают в состоянии расплавленной глобулы, вообще не имея «плотно упакованного» состояния и обладая аномально высокой подвижностью. И, что самое интересное, такие белки, тем не менее, выполняют важные функции, и некоторые особенности такой их «несовершенной» организации, возможно, играют особенную роль в таких биологических процессах как регуляция транскрипции и передача сигналов.

Исследование поведения человека испокон веков считается территорией, на которой молекулярщикам, генетикам и прочим приверженцам «механистического» взгляда на живое делать совершенно нечего: настолько всё это сложно, одухотворённо и вообще далеко от банального взаимодействия молекул. Однако постепенно такое табу остаётся в прошлом, и множество исследований уже начинает выхватывать из тьмы неизведанного отдельные детали, связывающие генетику и поведение. Эта заметка, основанная на небольшом обзоре, опубликованном в журнале Science, удачно дополнит материал «Гены управляют поведением, а поведение — генами», появившийся на сайте «Элементы» и основывающийся на статьях и обзорах, опубликованных в том же номере Science.

У детей в течение, по меньшей мере, первого полугода жизни практически не вырабатываются иммуноглобулины A (IgA), ответственные за первичную иммунную реакцию, «встречающую» инфекцию в слизистых оболочках тела. Поэтому чрезвычайно важным считают грудное вскармливание, при котором антитела IgA передаются малышу с материнским молоком, защищая его от болезней в младенчестве. Американские учёные установили, каким образом антителообразующие клетки направленно мигрируют в область слизистой оболочки молочной железы во время лактации: хемотаксис в этом случае основан на взаимодействии хемокинового рецептора CCR10 с хемокином CCL28.

Нобелевская Премия по химии в 2008 году присуждена трём учёным из американских институтов — Осамо Шимамуре, Роджеру Тсину и Мартину Шалфи — за открытие и изучение зеленого флуоресцентного белка медузы Aequorea victoria (green fluorescent protein, GFP). Значение их открытия настолько сложно переоценить, что «Биомолекула» решила дать небольшой материал по использованию GFP в современной биотехнологии.

6 октября 2008 года Нобелевский комитет присудил Нобелевскую премию в области физиологии и медицины Гарольду цур Хаузену за открытие того, что вирус папилломы может вызывать рак шейки матки, и Франсуазе Барре-Синусси и Люку Монтанье за открытие вируса иммунодефицита человека.

Вопрос, каким образом аминокислотная последовательность кодирует строение белков, остаётся одним из наиболее актуальных в биофизике. Чтобы проникнуть в самую суть механизмов, отвечающих за самосборку белков, учёные сконструировали два белкá, практически идентичные по последовательности (88%), которые сохранили при этом структуру и даже функции «исходных» негомологичных белков, из которых они были получены путём введения множества мутаций. Более того, удалось установить, что за различия в вариантах упаковки — 3-α и α/β мотивы — отвечают всего лишь... три аминокислотных остатка.

Многие наслышаны о вреде холестерина, содержащегося в продуктах, которые мы потребляем. Так ли уж вредна эта молекула для нашего организма? Холестерол (он же холестерин) и его производные являются важными компонентами клеточных мембран, особенно если речь заходит о нервной ткани. Недавно было опубликовано исследование, в котором обнаружена необычная функция холестерола. Оказывается, он способен связываться с холинергическими рецепторами, влияя при этом на их пространственную структуру. Кроме того, были обнаружены специфические сайты связывания холестерола. Это позволяет по-новому взглянуть на его роль в функционировании нервной ткани.

Животные воспринимают свет и реагируют на различные физические и химические сигналы с помощью интегральных белков клеточной мембраны, принадлежащих к семейству G-белоксопряжённыхрецепторов. Под действием этих сигналов рецептор «переключается» из неактивной формы в активированную, способную связывать G-белок и инициализировать внутриклеточные биохимические каскады. Менее десяти лет назад учёным удалось расшифровать пространственное строение одного из таких рецепторов — родопсина, — однако эта структура соответствовала неактивной форме белкá и не могла дать информации об активации рецептора. Недавно, после массы затраченных усилий, учёным удалось получить структуру активной формы родопсина и приблизиться, наконец, к пониманию молекулярных основ перехода рецепторов в активную форму.