https://biolabmix.ru/catalog/rna-transcription-mrna/?erid=LdtCKWnpq
Меню Биомолекула Биомолекула
Публикации

—

Темы

—

Авторы

—

Комментарии

—

Поиск не дал результатов

По вашему запросу ничего не найдено

Подписаться
Подписаться
ms.maria.danilova@gmail.com

ms.maria.danilova@gmail.com 0,0

VK

  • Победить «дракона» Новость
    Биомолекулы Биотехнологии Вирусология Грипп Структурная биология Фармакология
    Победить «дракона»
    488 0,3
    Вирус птичьего гриппа — штамм H5N1 и родственные ему — в последние годы угрожает человечеству пандемией. Американские учёные определили строение РНК-полимеразы этого вируса — белка, ответственного за его самокопирование, — и организация PA-субъединицы этого белка напомнила исследователям голову дракона с раскрытой пастью. Не исключено, что новое поколение противовирусных препаратов будет направлено на «затыкание» этой пасти, что позволит существенно замедлить или даже предотвратить распространение вируса.
    2 Антон Чугунов 21 июля 2008
  • Как кальмары реагируют на поляризованный свет? Новость
    GPCR Биотехнологии Рецепторы Структурная биология
    Как кальмары реагируют на поляризованный свет?
    770 0,5
    В основе зрения лежат светочувствительные белки-пигменты, содержащие изомеризующийся под действием света кофактор. У животных реакция на свет (включая зрение) обусловлена трансмембранными фоторецепторами опсинами, принадлежащими к классу G-белок сопряжённых рецепторов, активация которых запускает внутриклеточный биохимический каскад. До сих пор единственным опсином с известной структурой был родопсин, содержащийся в сетчатке быка. Теперь же японские учёные получили структуру родопсина кальмара, раскрыв детали его строения и взаимодействия со своим G-белком (Gq), а также возможный механизм восприятия поляризованного света этими животными.
    0 Антон Чугунов 02 июля 2008
  • Новый вид ингибирования ферментативной активности Новость
    Амилоиды Фармакология
    Новый вид ингибирования ферментативной активности
    946 0,6
    Издавна биохимикам известно два типа ингибирования ферментов — конкурентное (прямое) и аллостерическое. В новом исследовании на примере селективного ингибирования образования β-амилоидного белка открыт новый, доселе не встречавшийся тип ингибирования. Ингибитор, относящийся к семейству модуляторов активности γ-секретазы (белка, «конвертирующего» предшественников β-амилоида в активную форму), связывается не с ферментом, как обычные ингибиторы, а с субстратом реакции — пептидом Aβ42, «спасая» его от расщепления. Это открытие ещё больше расширяет спектр возможных точек приложения фармацевтического воздействия, и вселяет надежду на то, что болезнь Альцгеймера, связанная с β-амилоидным белком, когда-нибудь всё же будет побеждена.
    2 Петр Старокадомский 21 июня 2008
  • Канал эукариотического шаперонина открывается подобно диафрагме фотоаппарата Новость
    Биомолекулы Процессы Структурная биология Цитология
    Канал эукариотического шаперонина открывается подобно диафрагме фотоаппарата
    4471 2,7
    Шаперонины — белки, работающие «в паре» с шаперонами, — обеспечивают правильное сворачивание полипептидной цепи, временно «изолируя» только что сошедший с рибосомы белок в своей внутренней полости. При этом бактериальные шаперонины «закрываются» с помощью отдельной «крышки», а шаперонины эукариот имеют «встроенную» «задвижку». Учёным из Стэнфорда удалось выяснить, что механизм открывания/закрывания эукариотического шаперонина радикальным образом отличается от механизма его бактериального аналога, — несмотря на очень высокое структурное сходство.
    4 Антон Чугунов 16 июня 2008
  • Тетрис XXI века Новость
    «Сухая» биология Биомолекулы Структурная биология
    Тетрис XXI века
    1442 1,0
    Учёным, занимающимся предсказанием пространственного строения белков — также как и заядлым геймерам — всё время не хватает вычислительной мощности компьютеров. Их усилиями уже не первый год функционируют распределённые сети, компьютеры в составе которых обсчитывают свойства молекул в свободное от основной работы время. Но мысль исследователей не стоит на месте: теперь они претендуют уже не на компьютеры простых пользователей, а на их... головы!
    6 Антон Чугунов 15 мая 2008
  • Одна последовательность — одна структура: был ли Анфинсен неправ? Новость
    Биомолекулы Структурная биология
    Одна последовательность — одна структура: был ли Анфинсен неправ?
    1771 1,2
    С 1970-х годов в биохимии господствует представление, что аминокислотная последовательность белка уникальным образом определяет его трёхмерную структуру. Но вот теперь в новом исследовании обнаружено, что лимфотактин — небольшой белок семейства хемокинов — не только «балансирует» в физиологических условиях между двумя различными конформационными состояниями, но и выполняет две разные биохимические функции! Так был ли Анфинсен — один из основоположников теории фолдинга белка — неправ?
    6 Антон Чугунов 31 марта 2008
  • Геномика этики и эстетики Новость
    Генетика Мнения Секвенирование ДНК
    Геномика этики и эстетики
    369 0,2
    Как уже не раз упоминалось в том числе и на нашем сайте, современные достижения молекулярной биологии и внедрение всё новых технологий дают обширные возможности для развития индивидуальной геномики и медицины. Однако, как это обычно бывает, крупные научные достижения могут быть использованы неразумным человечеством как на пользу, так и во вред. Очевидно, совсем скоро может разгореться общественная дискуссия об этическом аспекте секвенирования геномов конкретных индивидов.
    3 Юрий Стефанов 28 марта 2008
  • Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков Обзор
    «Сухая» биология Биомолекулы Биотехнологии Структурная биология
    Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
    13925 9,0
    Знание пространственной организации белковых молекул является ключом не только к пониманию их функций и механизма работы, но и основой для разработки эффективных и безопасных лекарственных средств. В то же время, определять структуру белков в прямом эксперименте не всегда возможно или целесообразно — из-за сложности, дороговизны и ограниченности возможностей экспериментальных методик. Однако иногда удаётся преодолеть эти сложности, подойдя к проблеме «с другого конца»: структуру биомакромолекул можно «предсказать», используя теоретические подходы — основанные на физических или эмпирических приближениях. В этой статье даётся теоретическое обоснование возможности «предсказывать» структуру белков и коротко рассматриваются основные подходы к этой задаче.
    13 Антон Чугунов 26 марта 2008
  • Дизайнерские ферменты на службе общества Новость
    «Сухая» биология Биомолекулы Драг-дизайн Структурная биология
    Дизайнерские ферменты на службе общества
    1540 0,9
    Ферменты — лучшие катализаторы биохимических реакций, протекающих в живых организмах, — могут функционировать и вне клетки, работая на пользу человечества. Однако не для каждой реакции существуют природные белки, способные ускорить её ход. Если раньше создание новых ферментов осуществляли, оптимизируя уже существующие белки по механизму, аналогичному естественной эволюции, то теперь учёным удалось сконструировать несколько белков полностью на компьютере, проектируя их функцию «с нуля».
    0 Антон Чугунов 21 марта 2008
  • Объяснена различная вирулентность вирусов гриппа — возбудителей «испанки» Обзор
    Биомолекулы Биотехнологии Вирусология Грипп Структурная биология
    Объяснена различная вирулентность вирусов гриппа — возбудителей «испанки»
    18572 9,8
    В 1918–1919 годах пандемия гриппа — «испанки» — унесла, по меньшей мере, 20–50 миллионов жизней. Болезнь была вызвана особым штаммом вируса H1N1, предположительно произошедшим от вируса, распространённого среди диких птиц. Недавно выяснено, что такая «пересадка» вируса с животных на человека была обусловлена мутацией всего двух остатков в гемагглютинине — белке оболочки вируса, участвующего в заражении. Изучив структурные особенности «взлома» гликорецепторов эпителия дыхательных путей человека гемагглютининами различных штаммов вируса, учёные объясняют биохимию этого трагического «нашествия».
    18 Антон Чугунов 28 февраля 2008
Загрузить еще

Вход

Войти через соцсети

Войти через соцсети

Зарегистрируйтесь через один клик

Что-то пошло не так. Проверьте ваше интернет-соединение

Закрыть