u.b.toyirov@gmail.com 0,0

Американская программа по структурным исследованиям белков (PSI), за десятилетие своей работы давшая миру более 5000 пространственных структур биологических молекул, для следующего этапа своих изысканий меняет курс. Дело в том, что из этих пяти тысяч лишь 128 белков — это белки человека, а большинство же лежит в базах данных мёртвым грузом, практически не вызывая интереса биологов. Следующая пятилетка программы PSI пройдёт под знамёнами человеческих объектов, и в первую очередь — рецепторов, действующих через активацию G-белков.

Беспроводным может быть не только интернет или телефон. В мире макромолекул бесконтактный перенос энергии используется в датчиках контакта, молекулярных дальномерах и динамометрах, позволяя изучать детали взаимодействия молекул между собой.

Механизм фолдинга белкá — процесса сворачивания цепочки аминокислот в уникальную пространственную структуру — занимает умы множества биофизиков во всем мире, но до окончательного понимания этого вопроса ещё очень далеко. Известно, что равновесие между свёрнутой и денатурированной формами белкá можно сдвинуть, введя в молекулу точечные мутации, а строго определённый их набор может даже привести к появлению новой функции и изменить мотив упаковки полипептидной цепи в пространстве. Мы уже писали об эксперименте, в котором посредством многочисленных мутаций удалось последовательности двух изначально негомологичных белков сделать практически идентичными (88% остатков совпадали), сохранив при этом первоначальную структуру и функции. Теперь те же учёные довели эту пару до «совершенства»: различие в последовательности между двумя разными по строению и функциям белками составило всего один аминокислотный остаток.

На сегодняшний день общепринято, что человек различает пять базовых вкусов — горький, сладкий, солёный, кислый и умами (вкус глутамата натрия), — а гастрономические нюансы являются их органолептической комбинаций с «примесью» запахов и механической чувствительности языка и верхнего отдела глотки. Новое исследование расширяет «горизонты вкуса», добавляя к этому списку рецептор вкуса углекислого газа (CO2), используемого для получения газированной воды и содержащегося в пиве и игристых винах. Американские учёные открыли, что этот рецептор — карбоангидраза 4, которая находится в мембранах рецепторных клеток кислого вкуса, расположенных во вкусовых сосочках языка.

Эффект от употребления алкогольных напитков известен практически каждому, однако молекулярный механизм действия этанола на мозг долгое время был совершенно не изучен — не было понятно даже, является ли действие специфическим (то есть, основанным на механизме лиганд–рецептор) или неселективным (когда этанол просто нарушает физико-химическое равновесие внутренней среды организма). В свете последних исследований можно отдать предпочтение первому варианту: в структуре G-белóк–зависимых K+-каналов входящего выпрямления мембран нейронов (GIRK) найден сайт, специфически связывающий низкомолекулярные спирты, что активирует канал (независимо от действия G-белкá) и меняет характер взаимодействия между нервными клетками.

Слух — чрезвычайно тонкое чувство, позволяющее одновременно воспринимать множество звуков различной громкости и частоты. Восприятие звуков основано на механическом взаимодействии звуковых волн с микроворсинками внутреннего уха, деформация которых вызывает деполяризацию мембран волосковых клеток сенсорной зоны. Недавно обнаружилось, что высочайшая чувствительность слухового анализатора к тихим звукам обязана «встроенному» механоэлектрическому усилителю, основанному на флексоэлектрическом эффекте: деполяризация мембраны вызывает дополнительные механические колебания и деформации микроворсинок, замыкая контур положительной обратной связи, благодаря которому мы можем слышать тихие звуки.

Сочетание рибосомного профилирования и параллельного высокопроизводительного секвенирования нового поколения породило метод, с помощью которого учёные могут наблюдать трансляцию тысяч мРНК одновременно.

Одна из основных догм структурной биофизики гласит, что строение молекулы определяет её функцию, подразумевая тем самым наличие чётко заданной пространственной структуры. Для большинства белков, организация и функции которых хорошо изучены, — таких, как «классические» ферменты, — хорошо известно, как именно должны быть расположены те или иные фрагменты белковой молекулы, чтобы она выполняла свою функцию. Однако в последнее время было открыто довольно много белков, структура которых не столь чётко задана, — которые, выражаясь в терминах физики белка, пребывают в состоянии расплавленной глобулы, вообще не имея «плотно упакованного» состояния и обладая аномально высокой подвижностью. И, что самое интересное, такие белки, тем не менее, выполняют важные функции, и некоторые особенности такой их «несовершенной» организации, возможно, играют особенную роль в таких биологических процессах как регуляция транскрипции и передача сигналов.