q9884793048@icloud.com 0,0

Долгое время считалось, что основным фактором, от которого зависит скорость биологической эволюции, является давление естественного отбора, интенсивность которого связана со скоростью изменения окружающей среды. Однако недавние исследования показывают, что скорость эволюции видов может зависеть от их собственных физиологических особенностей.

Теоретическое предсказание пространственной структуры белков — одна из наиболее актуальных задач структурной биологии, поскольку её получение в прямом эксперименте далеко не всегда возможно. В результате распределённого компьютерного эксперимента с участием более 70 000 пользователей персональных компьютеров по всему миру впервые с высокой точностью предсказана структура небольшого глобулярного белка, руководствуясь лишь его аминокислотной последовательностью. Учёные отмечают, что получаемые модели, кроме всего прочего, могут быть использованы для уточнения структур белков, получаемых экспериментально.

С 1970-х годов в биохимии господствует представление, что аминокислотная последовательность белка уникальным образом определяет его трёхмерную структуру. Но вот теперь в новом исследовании обнаружено, что лимфотактин — небольшой белок семейства хемокинов — не только «балансирует» в физиологических условиях между двумя различными конформационными состояниями, но и выполняет две разные биохимические функции! Так был ли Анфинсен — один из основоположников теории фолдинга белка — неправ?

Более трети всех синтезируемых клеткой белков секретируется либо встраивается в мембрану, то есть — подвергается трансмембранному переносу. Этот процесс осуществляет специальный транслокационный комплекс, состоящий у бактерий из интегрального мембранного канала SecY и «мотора» SecA, который с помощью энергии АТФ «проталкивает» белóк через узкий канал SecY. До недавнего времени этот процесс был изучен только в самом общем виде (хотя было известно, например, в каких случаях белóк будет «вытолкнут» из клетки, а в каких — останется в мембране). Последние исследования пролили свет на молекулярный механизм взаимодействия SecY–SecA и то, как они осуществляют транспорт белков.

Одна из основных догм структурной биофизики гласит, что строение молекулы определяет её функцию, подразумевая тем самым наличие чётко заданной пространственной структуры. Для большинства белков, организация и функции которых хорошо изучены, — таких, как «классические» ферменты, — хорошо известно, как именно должны быть расположены те или иные фрагменты белковой молекулы, чтобы она выполняла свою функцию. Однако в последнее время было открыто довольно много белков, структура которых не столь чётко задана, — которые, выражаясь в терминах физики белка, пребывают в состоянии расплавленной глобулы, вообще не имея «плотно упакованного» состояния и обладая аномально высокой подвижностью. И, что самое интересное, такие белки, тем не менее, выполняют важные функции, и некоторые особенности такой их «несовершенной» организации, возможно, играют особенную роль в таких биологических процессах как регуляция транскрипции и передача сигналов.

Новая жизнь начинается с оплодотворения — слияния мужской и женской половых клеток. Это слияние происходит не само собой: ооцит покрывает гликопротеиновый слой, называемый zona pellucida, который не только «захватывает» сперматозоид, но и предотвращает множественные слияния, а также межвидовое оплодотворение. Учёные из Стокгольма определили пространственное строение консервативного домена одного из белков, образующих филаменты zona pellucida, — ZP3, служащего рецептором для «захвата» сперматозоида. Эти данные, впервые позволившие на молекулярном уровне взглянуть на строение оболочки яйцеклетки, могут быть использованы в репродуктивной медицине, а также дать ключ к пониманию многих болезней, связанных с внеклеточными белкáми, также содержащих домен ZP-N.