galor245@mail.ru 0,0

Как научиться определять время, сравнивая молекулы? В настоящее время развитие молекулярной биологии, биоинформатики и геномики позволяет находить новые подходы к изучению центрального вопроса всей биологической науки — проблемы эволюции живых систем. Одним из весомых вкладов этих относительно молодых дисциплин в развитие данной области является метод оценки времени эволюционного расхождения таксонов — так называемый метод «молекулярных часов».

Американское управление по контролю за продуктами питания и лекарствами (FDA) обнародовало долгожданное решение: продукты питания, полученные из клонированных животных и их потомков, безопасны для употребления в пищу.

Размер молекул, как правило, несоизмеримо меньше того предела, который можно разглядеть глазом, даже используя самый лучший оптический микроскоп — ведь длина волны видимого света существенно превосходит характерные размеры большинства молекул. Поэтому для изучения фундаментальных основ жизни приходится прибегать к упрощениям — молекулярным моделям, — чтобы биологические молекулы из области, доступной исключительно интеллекту, перенеслись в область чего-то видимого (на дисплее или листе бумаги) или даже осязаемого. Однако молекулы оказались не только желанным объектом для изучения: сама их суть стала для многих учёных и художников объектом вдохновения — и появилась молекулярная скульптура.

С 2000 года фоторецептор родопсин оставался единственным представителем семейства G-белоксопряжённых рецепторов (GPCR), для которого определена пространственная структура. Многочисленные попытки структурного описания этих важнейших мембранных рецепторов (являющихся мишенью действия бóльшей части производимых лекарств) заканчивались неудачей из-за низкой концентрации в клетке, а также сложности изучения с помощью экспериментальных методов. Сейчас, в конце 2007 года, двум группам американских исследователей удалось независимо получить трёхмерные структуры нового члена GPCR-семейства — β2-адренорецептора.

Заболевания амилоидной природы — группа в основном неизлечимых прогрессирующих нейродегенеративных расстройств, включающая болезни Альцгеймера, Паркинсона и прионные заболевания. Молекулярный механизм этих болезней связывают со спонтанной пространственной перестройкой определённого белка (специфичного для каждого заболевания), придающей ему способность к полимеризации и образованию макромолекулярных фибрилл, токсичных для нервных клеток. Учёным из Чикаго удалось показать, что патогенным действием в болезни Альцгеймера обладают не только сами внутриклеточные фибриллы, но и предшествующие им сферические агрегаты, молекулы β-амилоидного пептида (Aβ) в которых имеют весьма схожую упаковку с фибрилло-образующими формами. β-структурные элементы, обнаруженные в этих молекулах, могут оказаться определяющим фактором для приобретения пептидом токсического действия.

Противники теории эволюции часто заявляют, что случайные изменения способны лишь разрушить какую-либо функцию организма, но не создать новую. Однако начинают появляться исследования, аккуратно показывающие, как именно могли возникнуть новые системы в процессе развития живого мира. Мало того: учёным, похоже, удалось «отследить» возникновение зрения, часто приводимого креационистами как пример системы, возникновение которой в результате последовательного развития невозможно.

Число генов, которые отличают человека от шимпанзе, гораздо больше, чем ранее предполагали ученые. Новое исследование показывает, что часть генома, отличающая нас от своих ближайших человекообразных родственников, в ходе эволюции подвергалась ускоренному изменению, в результате чего люди приобрели новые гены и избавились от ненужных.

Теоретическое предсказание пространственной структуры белков — одна из наиболее актуальных задач структурной биологии, поскольку её получение в прямом эксперименте далеко не всегда возможно. В результате распределённого компьютерного эксперимента с участием более 70 000 пользователей персональных компьютеров по всему миру впервые с высокой точностью предсказана структура небольшого глобулярного белка, руководствуясь лишь его аминокислотной последовательностью. Учёные отмечают, что получаемые модели, кроме всего прочего, могут быть использованы для уточнения структур белков, получаемых экспериментально.