nataliaise.xxi@mail.ru 0,0

Жизнь в бактериальном мире — это жестокая и безжалостная конкуренция за ресурсы и пространство, необходимые для существования. Чтобы выжить, многие бактерии обзаводятся плазмидами, которые кодируют токсины пептидной природы, убивающие соседние клетки, зачастую и своего вида. К числу таких токсинов относится микроцин C, вырабатываемый кишечной палочкой (Escherichia coli). Этот токсин образуется в виде пептида-предшественника, который приобретает губительные для клеток свойства после особых посттрансляционных модификаций. Хотя пептиды, подобные микроцину C, производятся многими неродственными видами бактерий и имеют совершенно разный аминокислотный состав, практически все они длиной ровно семь аминокислотных остатков. Но почему именно семь? Ответом на этот вопрос задались исследователи из Института биологии гена, Сколковского института науки и технологий, Университета Иллинойса (США) и Биомедицинского центра Уппсалы (Швеция), и результаты их исследований появились в свежем номере журнала mBio Американского микробиологического общества. Попробуем и мы разобраться в «знаке семи» микроцина C.

Хотя ядерная ламина (белковая «сетка», играющая роль каркаса клеточного ядра) описана очень давно, ее роль в определении архитектуры хроматина долгое время оставалась неясной. Недавно на страницах журнала Nature Communications группа российских исследователей, в числе которых специалисты из Института биологии гена, МГУ, КФУ и Сколковского института науки и технологий, сообщила, что в отсутствие ядерной ламины в клетках дрозофилы линии S2 наблюдается общее повышение компактизации хроматина, сопровождающееся его отдалением от ядерной оболочки. Наша статья посвящена этому интересному открытию.