Leo Lucas 0,0

Несмотря на то, что одна из догм молекулярной биологии утверждает необходимость существования уникальной упорядоченной структуры молекулы белка для воплощения его функции, многие из белков функционируют и прекрасно себя «чувствуют» в состоянии полного «беспорядка». Исследования последних лет показывают, что такие неструктурированные белки отнюдь не исключение, а вполне себе правило.

Двадцатый век стал веком междисциплинарных исследований, когда грань между «классическими» науками практически стёрлась. В XXI столетии тенденция усиливается — слияние «обычной» (хотя тоже междисциплинарной!) молекулярной биофизики и того, что по-английски называют theoretical computer science, породило необыкновенную область — компьютерный, или in silico, эксперимент. В этой статье рассказывается о методической подоплёке подхода in silico и о его конкретном использовании для имитационного изучения «жизни» биологических мембран и населяющих их белковых молекул.

Беспроводным может быть не только интернет или телефон. В мире макромолекул бесконтактный перенос энергии используется в датчиках контакта, молекулярных дальномерах и динамометрах, позволяя изучать детали взаимодействия молекул между собой.

Ещё двадцать лет назад молекулярная биология не знала такого удивительного феномена, как РНК-интерференция. Сегодня же у учёных не вызывает сомнения, что это явление принимает участие в широчайшем спектре физиологических процессов у всех живых существ, а её молекулярные посредники — короткие РНК — по разнообразию и специфичности не уступают антителам крови. У простейших РНК-интерференция обеспечивает иммунитет, в частности — защиту от вирусов. У более развитых организмов этот механизм включается в борьбу не только (и не столько) с внешними, но и с внутригеномными паразитами, а также становится важнейшим регулятором активности генов. На сегодняшний день идентифицированы уже тысячи коротких регуляторных РНК, а механизм РНК-интерференции изучен очень подробно, однако бесспорно и то, что мы наблюдаем пока только верхушку этого айсберга.

Одна из основных догм структурной биофизики гласит, что строение молекулы определяет её функцию, подразумевая тем самым наличие чётко заданной пространственной структуры. Для большинства белков, организация и функции которых хорошо изучены, — таких, как «классические» ферменты, — хорошо известно, как именно должны быть расположены те или иные фрагменты белковой молекулы, чтобы она выполняла свою функцию. Однако в последнее время было открыто довольно много белков, структура которых не столь чётко задана, — которые, выражаясь в терминах физики белка, пребывают в состоянии расплавленной глобулы, вообще не имея «плотно упакованного» состояния и обладая аномально высокой подвижностью. И, что самое интересное, такие белки, тем не менее, выполняют важные функции, и некоторые особенности такой их «несовершенной» организации, возможно, играют особенную роль в таких биологических процессах как регуляция транскрипции и передача сигналов.

Животные воспринимают свет и реагируют на различные физические и химические сигналы с помощью интегральных белков клеточной мембраны, принадлежащих к семейству G-белоксопряжённыхрецепторов. Под действием этих сигналов рецептор «переключается» из неактивной формы в активированную, способную связывать G-белок и инициализировать внутриклеточные биохимические каскады. Менее десяти лет назад учёным удалось расшифровать пространственное строение одного из таких рецепторов — родопсина, — однако эта структура соответствовала неактивной форме белкá и не могла дать информации об активации рецептора. Недавно, после массы затраченных усилий, учёным удалось получить структуру активной формы родопсина и приблизиться, наконец, к пониманию молекулярных основ перехода рецепторов в активную форму.