elenam8@mail.ru 0,0

Большинство биохимических и биофизических экспериментов позволяют измерить какую-либо величину лишь «в среднем по палате», не достигая чувствительности, необходимой для регистрации событий на уровне отдельных молекул. Однако в последнее время всё большее распространение получают методики наблюдения за молекулами по отдельности. Недавно подобная технология была использована для «подглядывания» за работой отдельной рибосомы в реальном времени, наглядно выстраивая в цепочку события, происходящие при синтезе белковой молекулы.

Механизм фолдинга белкá — процесса сворачивания цепочки аминокислот в уникальную пространственную структуру — занимает умы множества биофизиков во всем мире, но до окончательного понимания этого вопроса ещё очень далеко. Известно, что равновесие между свёрнутой и денатурированной формами белкá можно сдвинуть, введя в молекулу точечные мутации, а строго определённый их набор может даже привести к появлению новой функции и изменить мотив упаковки полипептидной цепи в пространстве. Мы уже писали об эксперименте, в котором посредством многочисленных мутаций удалось последовательности двух изначально негомологичных белков сделать практически идентичными (88% остатков совпадали), сохранив при этом первоначальную структуру и функции. Теперь те же учёные довели эту пару до «совершенства»: различие в последовательности между двумя разными по строению и функциям белками составило всего один аминокислотный остаток.