Антон Чугунов 267,3

Природа является наиболее талантливым химиком — в естественных источниках обнаруживаются вещества, обладающие фантастическим спектром уникальных активностей, многие из которых человечество не отказалось бы поставить себе на службу. Однако природные соединения и устроены намного сложнее, чем может создать современный органический синтез. Нобелевскую премию по химии в 2010 году дали за разработку методик палладиевого катализа, позволяющих очень точно (с минимумом побочных продуктов) «сшивать» атомы углерода, что необходимо для конструкции веществ, приближающихся по своему строению и свойствам к природным молекулам.

Книга «Тяжелый случай. Записки хирурга», опубликованная в издательстве Альпина нон-фикшн, занимательно и честно рассказывает о том, как молодой хирург овладевает профессией, с какими уникальными и обычными случаями он сталкивается в своей практике. Увлекательность изложения позволяет читать даже истории самых тяжелых болезней как детективный роман.

Когда возникает вопрос, кто «изобрел» антибиотики, все отвечают: Александр Флеминг. Однако открытие Флеминга было случайным, да и «антибиотиком» пенициллин стал задним числом. Подлинным создателем антимикробных препаратов нужно считать человека, который долго и сознательно шел к этому, разработал не одно лекарство, да и само слово «антибиотик» — его заслуга. Итак, встречайте — американец винницко-одесского происхождения Зельман Ваксман, за свои работы удостоенный Нобелевской премии по физиологии и медицине. Формулировка Нобелевского комитета: «за открытие стрептомицина, первого антибиотика, эффективного при лечении туберкулеза».

Где в наших квартирах прячется больше всего микроорганизмов? Всё еще считаете санузел самым опасным местом в доме? А что насчет посудомоечной машины — таит ли она в себе опасность? И всех ли микробов на одежде убивает машинная стирка при 30 градусах с отбеливающим средством? Микробиолог, обладатель степени PhD Дирк Бокмюль предлагает нам совершить путешествие по квартире и узнать всё о невидимых глазом жителях наших домов. Стало ли его путешествие увлекательным? Давайте разбираться.

Механизм фолдинга белкá — процесса сворачивания цепочки аминокислот в уникальную пространственную структуру — занимает умы множества биофизиков во всем мире, но до окончательного понимания этого вопроса ещё очень далеко. Известно, что равновесие между свёрнутой и денатурированной формами белкá можно сдвинуть, введя в молекулу точечные мутации, а строго определённый их набор может даже привести к появлению новой функции и изменить мотив упаковки полипептидной цепи в пространстве. Мы уже писали об эксперименте, в котором посредством многочисленных мутаций удалось последовательности двух изначально негомологичных белков сделать практически идентичными (88% остатков совпадали), сохранив при этом первоначальную структуру и функции. Теперь те же учёные довели эту пару до «совершенства»: различие в последовательности между двумя разными по строению и функциям белками составило всего один аминокислотный остаток.