Андрей Панов 84,6

Тщательное изучение вирусных белков, даже самых многочисленных, подчас преподносит исследователям множество сюрпризов. Российские и американские ученые детально изучили РНК-полимеразу бактериофага φ14:2, входящего в семейство сrAss-подобных фагов — самой многочисленной группы вирусов в желудочно-кишечном тракте человека. Этот фермент упаковывается в вирионы вместе с вирусным геномом и участвует в транскрипции генов фага в начале инфекции. Исследователям удалось получить кристаллическую структуру РНК-полимеразы фага φ14:2, которая, как оказалось, очень похожа на эукариотические РНК-полимеразы, задействованные в РНК-интерференции. Авторы работы высказывают предположение, что эукариотические РНК-полимеразы, участвующие в РНК-интерференции, позаимствованы у фага, который, вероятно, инфицировал бактерию — предка митохондрий.

Среди всех областей и без того бурно развивающейся молекулярной биологии одной из наиболее процветающих является биология некодирующих РНК — РНК, которые никогда не «переводятся» в белки. Каждый год становятся известны всё новые и новые виды некодирующих РНК, участвующих в самых замысловатых молекулярных процессах. Кроме того, накапливается всё больше свидетельств того, что некоторые некодирующие РНК все-таки транслируются, правда, не в большие белки, а в короткие пептиды. Как же так получается? Каковы функции кодируемых этими РНК пептидов? Пока на эти вопросы нет исчерпывающего ответа. Тем не менее, что-то все-таки начинает проясняться, и об этом мы сегодня и поговорим.

Заболевания амилоидной природы — группа в основном неизлечимых прогрессирующих нейродегенеративных расстройств, включающая болезни Альцгеймера, Паркинсона и прионные заболевания. Молекулярный механизм этих болезней связывают со спонтанной пространственной перестройкой определённого белка (специфичного для каждого заболевания), придающей ему способность к полимеризации и образованию макромолекулярных фибрилл, токсичных для нервных клеток. Учёным из Чикаго удалось показать, что патогенным действием в болезни Альцгеймера обладают не только сами внутриклеточные фибриллы, но и предшествующие им сферические агрегаты, молекулы β-амилоидного пептида (Aβ) в которых имеют весьма схожую упаковку с фибрилло-образующими формами. β-структурные элементы, обнаруженные в этих молекулах, могут оказаться определяющим фактором для приобретения пептидом токсического действия.

В новых номерах авторитетных научных журналов вышло сразу несколько статей, посвященных молекулярной биологии. Кроме того, на этой неделе вы узнаете о том, чем плохи лесные пожары, как представители нормальной микрофлоры кишечника препятствуют колонизации патогенами, резистентными к антибиотикам, какое применение ученые нашли для технологии CRISPR на этот раз и какие нейробиологические механизмы лежат в основе суицидального поведения.