igor.volchek@gmail.ru 0,0

Более трети всех синтезируемых клеткой белков секретируется либо встраивается в мембрану, то есть — подвергается трансмембранному переносу. Этот процесс осуществляет специальный транслокационный комплекс, состоящий у бактерий из интегрального мембранного канала SecY и «мотора» SecA, который с помощью энергии АТФ «проталкивает» белóк через узкий канал SecY. До недавнего времени этот процесс был изучен только в самом общем виде (хотя было известно, например, в каких случаях белóк будет «вытолкнут» из клетки, а в каких — останется в мембране). Последние исследования пролили свет на молекулярный механизм взаимодействия SecY–SecA и то, как они осуществляют транспорт белков.

Вопрос, каким образом аминокислотная последовательность кодирует строение белков, остаётся одним из наиболее актуальных в биофизике. Чтобы проникнуть в самую суть механизмов, отвечающих за самосборку белков, учёные сконструировали два белкá, практически идентичные по последовательности (88%), которые сохранили при этом структуру и даже функции «исходных» негомологичных белков, из которых они были получены путём введения множества мутаций. Более того, удалось установить, что за различия в вариантах упаковки — 3-α и α/β мотивы — отвечают всего лишь... три аминокислотных остатка.

Животные воспринимают свет и реагируют на различные физические и химические сигналы с помощью интегральных белков клеточной мембраны, принадлежащих к семейству G-белоксопряжённыхрецепторов. Под действием этих сигналов рецептор «переключается» из неактивной формы в активированную, способную связывать G-белок и инициализировать внутриклеточные биохимические каскады. Менее десяти лет назад учёным удалось расшифровать пространственное строение одного из таких рецепторов — родопсина, — однако эта структура соответствовала неактивной форме белкá и не могла дать информации об активации рецептора. Недавно, после массы затраченных усилий, учёным удалось получить структуру активной формы родопсина и приблизиться, наконец, к пониманию молекулярных основ перехода рецепторов в активную форму.

Окружающий мир населен огромным количеством микроорганизмов. Невозможно даже представить себе бесконечное разнообразие, которое таит в себе мир микробов: их можно найти практически в любом месте на планете — в почве, воздухе, горячих источниках и водах Мертвого моря, и даже — в Арктических льдах. Однако и человеческий организм подобен обитаемой планете, населённой сотнями видов микроорганизмов. Исследования последних лет дают все основания говорить о том, что кожа человека обладает сложной и многогранной микробной флорой. В процессе длительного взаимодействия между организмом человека и бактериями из окружающей среды некоторые из них стали заселять различные «экологические» ниши на поверхности и в глубинных слоях кожи. Результатом этого процесса стал тонкий баланс в структуре и численности микробных популяций, определяющий нормальные или патологические состояния кожи.

Необходимость в ночном отдыхе характерна не только для людей — сон наблюдается у множества животных, начиная с насекомых и заканчивая приматами. Периодичность сна управляется циркадными ритмами, однако что создаёт саму потребность в таком состоянии (в котором люди проводят до трети всей жизни), до сих пор не известно. Недавно учёным удалось идентифицировать генетический фактор, отвечающий за необходимость сна, — по крайней мере, у плодовых мушек Drosophila melanogaster.

В основе зрения лежат светочувствительные белки-пигменты, содержащие изомеризующийся под действием света кофактор. У животных реакция на свет (включая зрение) обусловлена трансмембранными фоторецепторами опсинами, принадлежащими к классу G-белок сопряжённых рецепторов, активация которых запускает внутриклеточный биохимический каскад. До сих пор единственным опсином с известной структурой был родопсин, содержащийся в сетчатке быка. Теперь же японские учёные получили структуру родопсина кальмара, раскрыв детали его строения и взаимодействия со своим G-белком (Gq), а также возможный механизм восприятия поляризованного света этими животными.

Шаперонины — белки, работающие «в паре» с шаперонами, — обеспечивают правильное сворачивание полипептидной цепи, временно «изолируя» только что сошедший с рибосомы белок в своей внутренней полости. При этом бактериальные шаперонины «закрываются» с помощью отдельной «крышки», а шаперонины эукариот имеют «встроенную» «задвижку». Учёным из Стэнфорда удалось выяснить, что механизм открывания/закрывания эукариотического шаперонина радикальным образом отличается от механизма его бактериального аналога, — несмотря на очень высокое структурное сходство.

Волосяной покров — отличительная черта млекопитающих, однако молекулярный механизм, лежащий в основе роста волос, остаётся мало изученным. Волосяной фолликул формируется эпителиальными стволовыми клетками под действием биохимических «стимулов» со стороны клеток волосяного сосочка (ВС-клеток), «населяющих» волосяную луковицу и управляющих процессами развития волоса. Недавнее исследование показало, что, будучи изъятыми из ткани и помещёнными на питательную среду, ВС-клетки теряют способность индуцировать образование фолликула. Оказалось, эту способность ВС-клеткам придают костные морфогенетические белки (в частности, КМБ-6), управляя экспрессией «профильных» генов в клетках волосяного сосочка.