Андрей Панов 60,9

Археи, несмотря на то, что не имеют оформленного ядра, по очень многим признакам гораздо больше похожи на эукариот, чем на бактерий. В частности, их геномная ДНК упакована и компактизирована с помощью гистонов, как у эукариот. Однако гистоны эти весьма своеобразны (как, наверное, и всё у архей): в отличие от гистонов эукариот, они не формируют стабильные октамерные нуклеосомы, хотя третичные структуры гистонов архей и эукариот очень похожи. Последние исследования свидетельствуют, что «нуклеосомы» архей не имеют фиксированного размера и состоят из различного числа димеров гистонов, причем плотность упаковки ДНК с помощью таких вариабельных нуклеосом напрямую связана с репрессией транскрипции связанного с ними участка ДНК. Что наиболее удивительно, длина нуклеосом архей, похоже, может быть практически неограниченной, за что исследователи назвали их гипернуклеосомами. Впрочем, с помощью биоинформатического анализа у некоторых архей удалось найти гистоны с сильно отличающейся от остальных аминокислотной последовательностью, которые, по-видимому, неспособны формировать гипернуклеосомы. Наконец, у некоторых архей есть гистоны с N- и C-концевыми хвостами, которые похожи на хвосты гистонов эукариот и тоже могут подвергаться посттрансляционным модификациям. Так каковы же они, гистоны архей, и как устроен хроматин архей? В статье мы постараемся ответить на эти вопросы.

Список необычных пептидов, которые синтезируют разнообразные живые организмы (особенно бактерии), постоянно пополняется: это и кольцевые пептиды, и пептиды, содержащие D-аминокислоты, и так называемые лассо-пептиды, у которых через N-концевое макролактамное кольцо «продета» линейная C-концевая часть молекулы. За превращение обычного линейного пептида, синтезируемого рибосомами, в лассо-пептид, отвечает синтетаза лассо-пептида, которая состоит из двух белковых субъединиц: B и C (или B1, B2 и C, если в состав субъединицы B входят два отдельных полипептида). Белок B1 отвечает за распознавание лидерной последовательности будущего лассо-пептида, фермент B2 лидерную последовательность отрезает, а белок С формирует макролактамное кольцо на N-конце лассо-пептида. Однако все детали этого трехступенчатого процесса остаются неясными. Исследователи из Центра наук о жизни Сколковского института науки и технологий совместно с японскими коллегами получили кристаллическую структуру белка B1 термофильной актинобактерии Thermobifida fusca в комплексе с соответствующим лидерным пептидом и с помощью мутационного анализа выявили, какие именно остатки фермента B1 и самого пептида играют решающую роль в его созревании. Тонкостям синтеза необычных лассо-пептидов и посвящена наша новость.